Estructura de las proteínas

 

La actividad biológica de una proteína depende en gran medida  de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a la estructura de las proteínas. Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir del anterior.

 

Estructura primaria:

Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.

Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

 

 

Estructura secundaria:

Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria son:

·   α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.

Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

 (Ej: α-queratina de las plumas)

 

·   Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en zig-zag.

La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso son transversales.

 (Ej: β-queratina de la seda)

 

 

·   Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a la abundancia de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.

La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante enlaces covalentes y enlaces débiles.

 

Estructura terciaria:

Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares).

Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos  que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:

·   Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos cisteína.

·   Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.

·   Puentes de hidrógeno

·   Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.

 

Estructura cuaternaria:

Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:

·     Dímeros: ej. enzima hexoquinasa

·     Tetrámeros: ej. hemoglobina

·     Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa

·     Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60 subunidades proteicas).

El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.